碳酸酐酶
| 碳酸酐酶 | |||||||
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| 人类碳酸酐酶II的结构，中央为一锌离子 | |||||||
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| 识别码 | |||||||
| EC编号 | 4.2.1.1 | ||||||
| CAS号 | 9001-03-0 | ||||||
| 数据库 | |||||||
| IntEnz | IntEnz浏览 | ||||||
| BRENDA | BRENDA入口 | ||||||
| ExPASy | NiceZyme浏览 | ||||||
| KEGG | KEGG入口 | ||||||
| MetaCyc | 代谢路径 | ||||||
| PRIAM | 概述 | ||||||
| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| 基因本体 | AmiGO / EGO | ||||||
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| 碳酸酐酶（真核生物） | |||||||||
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| 鉴定 | |||||||||
| 标志 | Carb_anhydrase | ||||||||
| Pfam | PF00194（旧版） | ||||||||
| InterPro | IPR001148 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00146 | ||||||||
| SCOP | 1can / SUPFAM | ||||||||
| 膜蛋白数据库 | 333 | ||||||||
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碳酸酐酶（英语：carbonic anhydrases，EC 4.2.1.1）又称碳酸脱水酶（英语：carbonate dehydratases），为催化二氧化碳/水与碳酸间转换的酵素[1]，可维系血液中的酸碱平衡与二氧化碳的运输[2]。此类酵素的活性位点通常有一个锌离子，因而属于金属蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，锌离子与三个组氨酸的咪唑螯合[3]。
碳酸酐酶可催化以下反应：
- CO2 + H2O H
2CO
3 H+ + HCO−
3
- H+ + HCO−
3 H
2CO
3 CO2 + H2O
种类
[编辑]碳酸酐酶有α、β、γ、δ与ζ等五大类，不同类别碳酸酐酶的氨基酸序列无显著相似，应是趋同演化的结果。人类的碳酸酐酶属α型。
近年又有η型与ι型的碳酸酐酶被发现。
α型
[编辑]脊椎动物、部分藻类与细菌具有α型的碳酸酐酶。
| 碳酸酐酶 | 基因 | 分子量[4] (kDa) |
分布位置 | 人类酵素的效率[a][5] (s−1) | 对磺酰胺的抑制系数（KI (nM)）[5] | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 细胞 | 组织[4] | |||||
| 碳酸酐酶I | CA1 | 29 | 细胞质 | 红血球与消化道 | 2.0 × 105 | 250 |
| 碳酸酐酶II | CA2 | 29 | 细胞质 | 广泛分布 | 1.4 × 106 | 12 |
| 碳酸酐酶III | CA3 | 29 | 细胞质 | 一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均为碳酸酐酶III） | 1.3 × 104 | 240000 |
| 碳酸酐酶IV | CA4 | 35 | 胞外（与糖磷脂酰肌醇相连） | 消化道、肾 | 1.1 × 106 | 74 |
| 碳酸酐酶VA | CA5A | 34.7（估计） | 线粒体 | 肝脏 | 2.9 × 105 | 63 |
| 碳酸酐酶VB | CA5B | 36.4（估计） | 线粒体 | 广泛分布 | 9.5 × 105 | 54 |
| 碳酸酐酶VI | CA6 | 39–42 | 分泌至胞外 | 唾液与母乳 | 3.4 × 105 | 11 |
| 碳酸酐酶VII | CA7 | 29 | 细胞质 | 广泛分布 | 9.5 × 105 | 2.5 |
| 碳酸酐酶IX | CA9 | 54, 58 | 细胞膜 | 消化道（数种肿瘤组织亦有分布） | 3.8 × 105 | 16 |
| 碳酸酐酶XII | CA12 | 44 | 活性位点位于胞外 | 肾（数种肿瘤组织亦有分布） | 4.2 × 105 | 5.7 |
| 碳酸酐酶XIII[6] | CA13 | 29 | 细胞质 | 广泛分布 | 1.5 × 105 | 16 |
| 碳酸酐酶XIV | CA14 | 54 | 活性位点位于胞外 | 肾、心脏、骨骼肌、脑 | 3.1 × 105 | 41 |
| CA-XV[7] | CA15 | 34–36 | 胞外（与糖磷脂酰肌醇相连） | 肾（不存在于人类组织） | 4.7 × 105 | 72 |
β型
[编辑]γ型
[编辑]甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。
δ型
[编辑]ɛ型
[编辑]ɛ型碳酸酐酶见于部分化学自营细菌与蓝菌的羧酶体[9]，其结构与β型有相似之处，可能为同源，但氨基酸序列已彻底分化[8]。
ζ型
[编辑]ζ型碳酸酐酶仅见于矽藻等部分藻类[10]。威氏海链藻（一种矽藻）的ζ型碳酸酐酶可使用镉（而非锌）为辅酶[11]。
η型
[编辑]η型碳酸酐酶见于疟原虫，过去被认为属于α型，后来发现其金属离子螯合模式等特征与其不同[12]。
ι型
[编辑]ι型碳酸酐酶为截至现在最晚发现的碳酸酐酶，自假微型海链藻（一种矽藻）中发现，也存在其他海生浮游藻类。相较于其他碳酸酐酶使用锌离子催化，ι型碳酸酐酶使用锰离子催化[13]。一些细菌可能也具此类碳酸酐酶[14]。
参见
[编辑]注脚
[编辑]参考文献
[编辑]- ^ Badger MR, Price GD. The role of carbonic anhydrase in photosynthesis. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1994, 45: 369–392. doi:10.1146/annurev.pp.45.060194.002101.
- ^ PDB101: Molecule of the Month: Carbonic Anhydrase. RCSB: PDB-101. [3 December 2018]. （原始内容存档于2022-11-13）.
- ^ Krishnamurthy VM, Kaufman GK, Urbach AR, Gitlin I, Gudiksen KL, Weibel DB, Whitesides GM. Carbonic anhydrase as a model for biophysical and physical-organic studies of proteins and protein-ligand binding. Chemical Reviews. March 2008, 108 (3): 946–1051. PMC 2740730
. PMID 18335973. doi:10.1021/cr050262p.
- ^ 4.0 4.1 Unless else specified: Boron WF. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approach. Elsevier/Saunders. 2005. ISBN 978-1-4160-2328-9. Page 638
- ^ 5.0 5.1
Hilvo M, Baranauskiene L, Salzano AM, Scaloni A, Matulis D, Innocenti A, et al. Biochemical characterization of CA IX, one of the most active carbonic anhydrase isozymes. The Journal of Biological Chemistry. October 2008, 283 (41): 27799–809. PMID 18703501. doi:10.1074/jbc.M800938200 .
- ^ Lehtonen J, Shen B, Vihinen M, Casini A, Scozzafava A, Supuran CT, et al. Characterization of CA XIII, a novel member of the carbonic anhydrase isozyme family. The Journal of Biological Chemistry. January 2004, 279 (4): 2719–27. PMID 14600151. doi:10.1074/jbc.M308984200 .
- ^ Hilvo M, Tolvanen M, Clark A, Shen B, Shah GN, Waheed A, et al. Characterization of CA XV, a new GPI-anchored form of carbonic anhydrase. The Biochemical Journal. November 2005, 392 (Pt 1): 83–92. PMC 1317667 . PMID 16083424. doi:10.1042/BJ20051102.
- ^ 8.0 8.1 Sawaya MR, Cannon GC, Heinhorst S, Tanaka S, Williams EB, Yeates TO, Kerfeld CA. The structure of beta-carbonic anhydrase from the carboxysomal shell reveals a distinct subclass with one active site for the price of two. The Journal of Biological Chemistry. March 2006, 281 (11): 7546–55. PMID 16407248. doi:10.1074/jbc.M510464200 .
- ^ So AK, Espie GS, Williams EB, Shively JM, Heinhorst S, Cannon GC. A novel evolutionary lineage of carbonic anhydrase (epsilon class) is a component of the carboxysome shell. Journal of Bacteriology. February 2004, 186 (3): 623–30. PMC 321498 . PMID 14729686. doi:10.1128/JB.186.3.623-630.2004.
- ^ Alterio V, Langella E, Buonanno M, Esposito D, Nocentini A, Berrino E; et al. Zeta-carbonic anhydrases show CS2 hydrolase activity: A new metabolic carbon acquisition pathway in diatoms?. Comput Struct Biotechnol J. 2021, 19: 3427–3436. PMC 8217695 . PMID 34194668. doi:10.1016/j.csbj.2021.05.057.
- ^ Park H, McGinn PJ, More FM. Expression of cadmium carbonic anhydrase of diatoms in seawater. Aquatic Microbial Ecology. 19 May 2008, 51: 183–193. doi:10.3354/ame01192 .
- ^ Del Prete S, Vullo D, Fisher GM, Andrews KT, Poulsen SA, Capasso C, Supuran CT. Discovery of a new family of carbonic anhydrases in the malaria pathogen Plasmodium falciparum—the η-carbonic anhydrases. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. September 2014, 24 (18): 4389–4396. PMID 25168745. doi:10.1016/j.bmcl.2014.08.015. hdl:10072/63103 .
- ^ Jensen EL, Clement R, Kosta A, Maberly SC, Gontero B. A new widespread subclass of carbonic anhydrase in marine phytoplankton. The ISME Journal. August 2019, 13 (8): 2094–2106. PMC 6776030 . PMID 31024153. doi:10.1038/s41396-019-0426-8.
- ^ Del Prete S, Nocentini A, Supuran CT, Capasso C. Burkholderia territorii. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. December 2020, 35 (1): 1060–1068. PMC 7191908 . PMID 32314608. doi:10.1080/14756366.2020.1755852.
